Muchas interacciones proteína-proteína están mediadas por módulos de reconocimiento de péptidos, dominios compactos que se unen a péptidos cortos y desempeñan un papel fundamental en una amplia gama de procesos biológicos. Los datos experimentales recientes de interacción de proteínas nos brindan la oportunidad de examinar si podemos explicar o incluso predecir sus interacciones mediante análisis de secuencia computacional.
El diseño de interacciones proteína-péptido tiene una amplia gama de aplicaciones prácticas y también revela información sobre la base del reconocimiento molecular.
El método más simple para identificar los socios de unión de un péptido es usarlo como cebo en un experimento desplegable de afinidad y luego detectar sus proteínas de unión directamente. Los ensayos desplegables son útiles para confirmar las interacciones proteína-proteína que se predijeron mediante otras técnicas (p. ej., co-inmunoprecipitación) y también como herramientas de detección inicial para identificar nuevas interacciones proteína-proteína. Los péptidos sintéticos se usan comúnmente para verificar las supuestas interacciones proteína-proteína al interrumpir la unión de manera competitiva. Los péptidos biotinilados, que contienen un dominio funcional específico, y sus correspondientes péptidos nativos de control se inmovilizan en resinas conjugadas con avidina. Las muestras se incuban con las resinas. Luego lave las resinas para eliminar las proteínas no unidas. Las proteínas unidas se eluyen y analizan usando SDS-PAGE. La cantidad de péptido unido modificado versus no modificado se puede comparar para identificar funciones específicas.
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