El plegamiento de proteínas por espectrometría de masas es la clave para la estructura y función de la proteína. El plegamiento de proteínas por espectrometría de masas se ha convertido en un método biofísico poderoso que puede arrojar luz sobre la estructura y la dinámica de las proteínas. La unión del ligando puede cambiar el estado conformacional de la proteína, y los cambios en la secuencia de aminoácidos de la proteína pueden cambiar tanto la estructura como la actividad, lo que puede provocar estados patológicos. Además de la distribución del estado de carga, también podemos estudiar el plegamiento y la dinámica de las proteínas mediante MS mediante el intercambio de deuterio en los grupos amida del esqueleto peptídico. El intercambio de protones de amida por deuterio ocurre en la escala de tiempo de milisegundos. El intercambio es mucho más rápido que la tasa de cierre.
Revistas relacionadas con el plegamiento de proteínas por espectrometría de masas
Revista de proteómica & Bioinformática, Journal of Analytical & Técnicas bioanalíticas, Journal of Chromatography & Técnicas de separación, Journal of Chromatographic Science, Chromatography Research International y Journal of Liquid Chromatography y European Journal of Mass Spectrometry